Estudos estruturais de endopeptidases glutamato-especificas, proteínas envolvidas no metabolismo de amino-acucares e a proteína de reserva 25: modelagem molecular e cristalografia

Data

2017-05-29

Autores

Garratt, Richard Charles

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Resumo

Este projeto tem como finalidades a modelagem molecular de vários endopeptidases glutamato-específicas (EGE's) e a purificação de uma delas (a EGE de Bacillus licheniformis, GSE-BL) visando à determinação da sua estrutura tridimensional. Estas enzimas são parentes distantes da família tripsina de serino-proteases, e através das estruturas tridimensionais desenvolvidas no projeto pretende-se entender melhor a base estrutural da sua especificidade incomum, bem como o mecanismo molecular da síndrome da pele queimada ("Staphyloccoal Scalded Skin Syndrome") causada pelas toxinas epidermolíticas que são moléculas homólogas. A enzima purificada também tem aplicações na área de seqüenciamento de proteínas, pois a enzima equivalente que é tradicionalmente utilizada para fragmentação de proteínas (a protease V8 de S. aureus) é extremamente cara. A alta atividade da EGE de B. licheniformis em comparação com a protease V8 sugere que ela poderá substituí-la para esta finalidade.

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Palavras-chave

Peptídeo hidrolases, Modelagem molecular, Cristalografia

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