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Assunto: search.filters.subject.Biocombustíveis

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    Estabelecimento de uma colaboração para estudos sistemáticos de proteínas transportadoras presentes em membranas através da cristalografia de macromoléculas
    (2017-05-11) Polikarpov, Igor
    As bactérias gram-negativas possuem uma membrana celular dupla que lhes proporcionam uma camada extra de proteção, todavia, dificulta a passagem, por exemplo, de alvos terapêuticos e de substratos para subsequente fermentação. Dessa maneira, a compreensão do envelope celular em detalhes moleculares é essencial para o aprimoramento de nossas habilidades em explorar suas fragilidades para aplicações médicas e ampliaria a eficiência na obtenção do biocombustível. Contudo, devido à dificuldade no estudo das proteínas de membrana, até a presente data, a cristalografia de raios-X de proteínas de membrana ainda é inacessível no Brasil. Este projeto alvitra a consolidação de uma união entre dois grupos de pesquisa em universidades de excelência, a Universidade Birmingham (UoB) e a Universidade de São Paulo (USP), e aponta, pela primeira vez, estabelecer um estudo estrutural colaborativo especializado em proteínas de membrana e que será de grande benefício para ambas as instituições.
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    Caracterização estrutural da Glicosilhidrolase de Xanthomonas campestris contendo os domínios: catalítico da família GH 5 e domínio similar a Expansina
    (2012-10-18) Tomazini Junior, Atílio
    A demanda global por energia tem acompanhado o desenvolvimento de novas indústrias, o que exige um constante aprimoramento e busca por novas fontes de energia. Com a conscientização da população a respeito da necessidade de fontes de energia renovável se abriu uma expectativa otimista para o uso da biomassa como fonte de energia. Uma variedade de microrganismos, como bactérias e fungos produzem enzimas que podem ser usadas para a despolimerização de biomassa celulósica em monômeros de glicose. Dentro deste contexto, estudamos uma celulase (XCC3535) de Xanthomonas campestris. Esta proteína é um híbrido natural com dois domínios (um domínio glicosilhidrolase e um domínio semelhante à expansina) que podem possuir funções complementares. Acredita-se que expansinas e proteínas semelhantes a expansinas possam ajudar na degradação da celulose cristalina, participando na ligação ao substrato, seguida pela formação de complexos enzimáticos ou, possivelmente, associadas à superfície para degradação. Este trabalho foi iniciado com análises de bioinformática da sequência para a proteína Glicosilhidrolase permitindo três construções para clonagem : uma completa contendo ambos os domínios (catalítico e semelhante a Expansina), outro com apenas o domínio catalítico GH5, e uma terceiro com apenas o domínio semelhante a Expansina. Obtemos por expressão recombinante em Escherichia coli Rosetta proteína das três construções. A amostra protéica pura foi utilizada para estudos por espalhamento dinâmico de luz (DLS), espalhamento de raios-X a baixo ângulo (SAXS), dicroísmo circular (CD) e cristalização para uso aplicando difração de raios-X. Assim, nosso principal objetivo neste estudo foi a descrição da Glicosilhidrolase XCC3535, permitindo assim a geração de conhecimento para o entendimento da função desta proteína e de seus domínios.