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Item Investigação do processo de transferência de elétrons por espectroscopia fotoacústica e de fluorescência(2014-09-04) Cornelio, Marinonio LopesA espectroscopia fotoacústica e de fluorescência foram empregadas no estudo de reação da transferência de elétrons entre um doador (Octaetil-porfirina) dois tipos de aceitadores [Diclorodiciano-benzoquinona (DDQ) e Duroquinona (DQ)] em um meio rígido [poli (metil-metacrilato)] . Foram preparados filmes nos quais a concentração de doador foi mantida constante e a de aceitador foi variada. Observou-se um aumento exponencial da amplitude do sinal fotoacústico do doador em 620 nm, com o aumento da concentração de aceitadores nos filmes. O modelo de Perrin para a supressão de fluorescência foi aplicado aos dados de fotoacústica e o raio da esfera de ação, que representa a distância crítica para a ocorrência da transferência de elétrons, foi determinado. Os resultados obtidos foram: para DDQ37 angstron e para aDQ 32 a 34angstron. Era esperado um raio maior para a DDQ devido a sua maior elétron afinidade. Também foi aplicado a estes dados o modelo de Kaneko, desenvolvido para a supressão de fluorescência. Dele se obtém a distribuição de moléculas aceitadoras incorporadas na esfera de ação. Para uma mesma concentração de aceitadores (2,8mmoldm-3) , a probabilidade de encontrar uma molécula de DDQ na esfera de ação foi 27%, enquanto que a probabilidade de encontrar uma molécula de DQ na esferade ação foi de 20%. Este resultado é, na verdade, equivalente ao encontrado no modelo de Perrin pois a probabilidade maior encontrada para a DDQ vem do fato do raio da sua esfera de ação ser maior. O valor encontrado para o raio crítico com os dados de fluorescência foi de 34 A para a DQ. Isto demonstra que as duas técnicas são complementares e que a espectroscopia fotoacústica pode ser usada para monitorar o processo de transferência de elétronsItem Estudo por espectroscopia fotoacústica dos efeitos da hidratação em hemoproteínas(2014-09-02) Cornelio, Marinonio LopesNo presente trabalho, realizado com hemoproteínas na forma de pó, o efeito da hidratação foi observado através de espectroscopia fotoacústica. Amostras de carboxi-hemoglobina e carboxi-mioglobina mantidas em diferentes ambientes de umidade relativa (UR), mostraram variações em seus espectros na região da banda de Soret. Para amostras mantidas em baixa hidratação característico do derivado carboxi, em alta hidratação (acima de aproximadamente 90% UR) o espectro era característico do derivado carboxi e na região intermediária o espectro era de uma mistura dos dois derivados. Essa mudança de ligante observada em alta hidratação pode ser explicada supondo que a proteína tem flexibilidade e atinge um estado conformacional que possibilita a entrada e saída do ligante. Em baixa hidratação a estrutura da proteína é rígida e tal que o acesso ao grupo heme está fechado, impossibilitando a troca do ligante. Essa explicação é coerente com vários resultados experimentais que indicam a existência de duas estruturas para essas hemoproteínas em solução