Projetos

URI permanente para esta coleçãohttp://143.107.180.6:4000/handle/RIIFSC/5

Navegar

Resultados da Pesquisa

Agora exibindo 1 - 3 de 3
  • Imagem de Miniatura
    Item
    Structure and function of enzymes and auxiliary proteins from Trichoderma, active in cell-wall hydrolysis
    (2017-05-29) Polikarpov, Igor
    Lignocellulosic biomass, such as sugarcane bagasse, holds a promise of environmentally friendly bioenergy production in Brazil. However, enzymatic hydrolysis, currently considered a method of choice in biomass saccharification, is hampered by considerable cell-wall recalcitrance. To make this technology sustainable and cost effective, our comprehension of cellulose enzymatic hydrolysis should be significantly improved. Here we propose to conduct systematic structure-functional studies of Trichoderma cellulases and auxiliary proteins active in cell-wall degradation using a combination of X-ray protein crystallography, biophysical and biochemical studies, molecular dynamics simulations, statistical coupling analysis aligned with the site-directed mutagenesis and enzymatic assays aiming to obtain in-depth comprehension of cellulose hydrolysis. We plan to contribute toward structural analysis of Trichoderma reesei endoglucanases by solving a crystal structure of endoglucanase II (Cel5A), main enzymatically active, but structurally uncharacterized endoglucanase of this important industrial fungus. Moreover, we will contribute toward our knowledge of Trichoderma cellulases molecular organization by solving X-ray structures of main Trichoderma harzianum endo- and exoglucanases (primarily focusing on Cel7A and Cel5A) and by comparing them with the correspondent T. reesei enzymes. We also aim to structurally characterize swollenins, non-hydrolytic proteins, shown to enhance cellulose hydrolysis catalyzed by celulases, and to study thermodynamically its interactions with cellulose. In addition, we will construct chimeric enzymes by fusing of swollenin with the cellulases and will study enzymatic properties of such chimeras. Furthermore, we will conduct systematic molecular dynamics studies of the cellulases and swollenin, and investigate their flexibility by hydrogen deuterium exchange followed by massspectrometry. Finally, we will use all these acquired knowledge to modify the proteins using site-directed mutagenesis aiming to better comprehend molecular basis of their function and to produce enzymes and their mixtures with enhanced hydrolytic properties.
  • Imagem de Miniatura
    Item
    Ensino e aprendizagem de tópicos de biologia molecular e suas tecnologias associadas para alunos do ensino fundamental
    (2017-05-26) Bossolan, Nelma Regina Segnini
    O projeto visa implementar atividades práticas utilizando, entre outros instrumentos que se complementam conceitualmente, um software educativo denominado "A célula virtual'' e um modelo plástico tridimensional enfocando os ácidos nucléicos, chamado de "Construindo as moléculas da vida: DNA e RNA", e avaliar suas contribuições no ensino e aprendizagem de biologia molecular e suas tecnologias. Os professores da rede pública participantes do projeto receberão uma atualização; sobre os temas recentes pertinentes e, em conjunto com a equipe da Universidade, planejarão atividades dirigidas aos alunos do ensino fundamental considerando as concepções prévias dos alunos com relação ao assunto. Estes professores aplicarão as atividades nas suas escolas de origem e avaliarão o impacto das mesmas com relação aos conceitos e habilidades pretendidos e à aplicação dos mesmos em situações-problema.
  • Imagem de Miniatura
    Item
    Estudos estruturais e funcionais de proteínas envolvidas em vias de sinalização celular mediadas por c-di-GMP
    (2017-05-26) Navarro, Marcos Vicente de Albuquerque Salles
    Recentemente, uma nova molécula baseada em nucletídeos, c-di-GMP, emergiu no centro das pesquisas científicas por ser uma molécula mensageira presente apenas no mundo microbiano. A descoberta de que seus níveis intra-celulares regulam estritamente a adesão celular e a formação de biofilmes tem relacionado essa molécula a uma série de estados de doenças, incluindo as infecções bacterianas crônicas e agudas. Os domínios protéicos que catalizam a síntese (GGDEF) e degradação (EAL) de c-di-GMP foram identificados em um grande número de proteínas em quase todos os genomas bacterianos sequenciados até o momento. Embora alguns estudos revelaram os mecanismos de biossíntese de c-di-GMP, somente poucos alvos moleculares foram identificados. Por outro lado, a diversidade dos domínios responsáveis pela biossíntese de c-di-GMP e a natureza localizada do sinal gerado por c-di-GMP sugerem que a hetero-oligomerização dessa família de proteínas desempenhe um importante papel na modulação da via de sinalização mediada por tal nucleotídeo. Este projeto de pesquisa foca-se em estudos de estrutura e função dos receptores de c-di-GMP conhecidos (PelD e FleQ), bem como na identificação e caracterização de potenciais parceiros de interação dentre as proteínas contendo domínios GGDEF/EAL de Pseudomonas aeruginosa. Junto com o desenvolvimento de biossensores baseados em plasmídeos que detectem os níveis celulares de c-di-GMP, os resultados dessa pesquisa ajudarão a decifrar os mecanismos de regulação das vias de sinalização mediadas por c-di-GMP. A longo prazo, novos alvos e ferramentas poderão levar ao desenvolvimento de agentes terapêuticos contra infecções bacterianas.