Logo do repositório
Comunidades & Coleções
Tudo no DSpace
  • English
  • Español
  • Português do Brasil
Entrar
Novo usuário? Clique aqui para cadastrar.Esqueceu sua senha?
  1. Início
  2. Pesquisar por Autor

Navegando por Autor "Munte, Claudia Elisabeth"

Filtrar resultados informando as primeiras letras
Agora exibindo 1 - 2 de 2
  • Resultados por Página
  • Opções de Ordenação
  • Nenhuma Miniatura Disponível
    Item
    Estrutura molecular e espectros de EPR do composto monocristalino CuBr2(fdmp)2.
    (2010-12-10) Munte, Claudia Elisabeth
    Estão sendo apresentados, neste trabalho, estudos estruturais e magnéticos do composto de [CuBr2(fdmp)2] utilizando as técnicas de difração de Raio-X e espectroscopia de EPR. a complexo cristaliza no grupo espacial P21/n com a=8.1653(47)Å, b=10.432(3)Å, c=13.385(4)Å, β=100.12(4)° e Z=2. Os íons de Cu(II), que estão em coordenação quadrado-planar trans ligando-se a dois Nitrogênios e dois Bromos, se encontram em centros de inversão. Somente urna linha de EPR e observada, proveniente do colapso das ressonâncias relativas aos dois íons de Cu(II) magneticamente não equivalentes, causado pela interação de troca. Devido a diferença significativa entre os pesos atômicos do Nitrogênio e Bromo, não e esperada urna simetria axial para o tensor g como é comum ocorrer em vários complexos de Cu(II); de fato, a decomposição de g cristalino para os dois g moleculares revela três autovalores distintos. Alem disso, a direção de maior g não coincide exatamente com a normal ao quadrado-planar, como é comum nesses complexos: se encontra rodada de ∼ 5° em direção ao Bromo, caracterizando um estado fundamental do tipo dx2-y2 com mistura de dyz. Outro fato incomum verificado foi a dependência do fator g com a freqüência e a presença de contribuições não-seculares, característicos de sistemas em que a freqüência de troca é próxima a freqüência de Larmor. Uma analise da variação angular da largura de linha de ressonância foi utilizada para a determinação do parâmetro de troca ‌J‌. Está também incluído, neste trabalho, um método numérico de decomposição de g cristalino em g moleculares e sua comparação com métodos da literatura.
  • Nenhuma Miniatura Disponível
    Item
    Ressonância magnética nuclear na determinação de estrutura de proteínas: aplicação à mutante His15Ala de HPr de staphylococcus aureus.
    (2011-01-07) Munte, Claudia Elisabeth
    A técnica de espectroscopia por Ressonância Magnética Nuclear (NMR) de alta resolução foi utilizada para estudos estruturais em duas biomoléculas: a proteína HPr da bactéria Staphylococcus aureus, e o peptídeo C da insulina humana. Ambas estão relacionadas com a regulação da absorção de glicose pelas células, no primeiro caso em procariontes, e no segundo em organismos superiores. A proteína HPr (\"Histidine-containing protein\") de Staphylococcus aureus é uma das componentes centrais do sistema PTS (fosfoenolpiruvato:açúcar-fosfotransferase) de translocação grupal, responsável pelo transporte ativo de açúcar para o interior da célula bacterial. Nesse processo, a His15 do sítio ativo de HPr é fosforilada pela enzima EI, transferindo, a seguir, o grupo fosfato para a enzima EUA A mutação His15→Ala interrompe a transferência do grupo fosfato; apesar disso, a afinidade entre HPr(H15A) e as enzimas EI/EIlA se mostrou semelhante à da nativa. Utilizando técnicas de NMR bidimensionais (COSY, TOCSY, NOESY, HSQC) etridimensionais (HNCA, HNCO, NOESY-HSQC) foi determinada a estrutura da mutante His15→Ala de HPr de S. aureus. Sua estrutura consiste de um sanduíche-aberto, composto de 3 hélices-a paralelamente empacotadas contra uma folha formada por 4 fitas-β anti-paralelas. Esse padrão é encontrado em todas as proteínas HPr já determinadas em diversas espécies, divergindo, porém, significativamente da estrutura previamente publicada para a proteína nativa de S. aureus com relação à orientação relativa de alguns elementos de estrutura secundária. Através de uma análise detalhada dos espectros NOESY das proteínas HPr mutante e nativa puderam ser encontradas diferenças conformacionais na região em tomo do sítio-ativo. Uma comparação com as outras estruturas de HPr já publicadas revelou uma maior semelhança entre a proteína mutante de S. aureus e a proteína no complexo HPr/EI de E. coli, fornecendo evidências de que a estrutura encontrada para a mutante represente a conformação assumida pela proteína HPr no momento de sua interação com a enzima EI, assim explicando a sua afinidade inalterada. O peptídeo-C da proinsulina é importante para a biosíntese da insulina, tendo sido considerado, por muito tempo, biologicamente inerte. Estudos recentes em pacientes diabéticos retomaram a discussão quanto a sua possível atividade reguladora. Utilizando a técnica de espectroscopia de NMR bidimensional (COSY, TOCSY, NOESY), foram realizados estudos estruturais no peptídeo-C da proinsulina humana. Quando dissolvido em 50%/50% água e TFE, o peptídeo-C apresentou 3 regiões centrais (9-12, 15-18, 22-25) com tendência à formação de dobras, uma região N-terminal (2-5) com 2 conformações em voltas-β tipo I e I, e uma região Cterminal (26-31), de conformação extremamente bem definida, incluindo uma volta-β tipo III\' (27-30). Em estudos descritos na literatura já foi demonstrada a atividade do pentapeptídeo C-terminal (EGSLQ), na forma de interações quirais com um receptor ainda desconhecido. Estudos anteriores por NMR prevêem a existência de uma estrutura na região C-terminal, a qual foi denominada de \"CA-Knuckle\". Nossa proposta é que a estrutura aqui obtida para o pentapeptídeo C-terminal seja justamente o \"CA-Knuckle\", representando o sítio-ativo do peptídeo-C da proinsulina humana.

DSpace software copyright © 2002-2025 LYRASIS

  • Enviar uma sugestão
Logo do repositório COAR Notify