Navegando por Autor "Olivieri, Johnny Rizzieri"
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- ItemDecomposição espinodal durante o resfriamento contínuo no sistema B2O3-PbO-Al2O3(2015-06-12) Olivieri, Johnny RizzieriAtravés da técnica de espalhamento de raio-X a baixos ângulos, forem estudadas misturas vítreas resfriadas até temperaturas interiores a um \"gap\" de miscibilidade, quando se produz a segregação dos seus componentes. As curvas de intensidade de espalhamento foram obtidas em função do módulo do vetor do espaço recíproco, h, que está associado com o comprimento das \"ondas de composição\" do sistema por h = 2π / ∧. A partir de amostras com diferentes velocidades médias de resfriamento, Q, determinou-se o valor de hm, correspondente a amplificação máxima, e também as intensidades Im correspondentes aos respectivos Hm. Com esses valores, foi possível obter a dependência entre hm-Q e Im-Q. Por outro lado, observou-se também a variação do ponto de cruzamento entre as diferentes curvas. Estes resultados foram comparados com as diversas teorias existentes, apresentando um bom acordo qualitativo. As diferenças quantitativas foram explicadas levando-se em conta que o sistema estudado não se encontra nos primeiros estágios de desenvolvimento da segregação
- ItemEstudo das variações conformacionais das albuminas humana e bovina em solução por espalhamento de raio-x a baixo ângulo(2015-03-16) Olivieri, Johnny RizzieriSoro Alumina bovina (BSA) e humana (HSA) tem um grande interesse biológico devido às suas propriedades como armazenadoras e transportadoras de outras substâncias. Essas proteínas agem também no controle da pressão osmótica do sangue. Elas têm 585 e 582 resíduos de amino-ácidos e pesam aproximadamente 66500 e 66300 daltons, respectivamente. Usando Espalhamento de Raio-x a baixo ângulo, estudamos BSA e HSA nos pH´s entre 2.5 e 7.0. As medidas de intensidade de espalhamento, normalizadas em relação ao feixe incidente, tempo de exposição e espalhamento devido ao solvente e capilar, e corrigidas devido à concentração e à forma do feixe, mostraram uma forte dependência da forma das albuminas com o pH. O raio de giração encontrado apresentou valores entre 26.7Å e 35.0Å e a análise da função distribuição de distâncias P(r) tem mostrado que essas proteínas sofrem uma variação conformacional com o pH. Diferentes modelos teóricos têm sido propostos e analisados, comparando as funções P(r) calculadas dos modelos com as experimentais. A grande variedade de formas encontradas para ambas as proteínas indicam que BSA e HSA são macromoléculas muito flexíveis